от чего зависит пространственная структура белка ?

В ходе многочисленных исследований, история которых начинается с первого десятилетия XIX века, было установлено, что белковая молекула представляет собой линейный полимер, построенный из аминокислот, соединенных между собой валентными амидными связями ( пептидными связями ). Изученные к настоящему времени белки, согласно предложенной У. Астбэри классификации, можно разделить на два больших класса по способности принимать в растворе определенную геометрическую форму : фибриллярные (вытянyтые в нить) и глобулярные (свернутые в клубок) , каждый из которых подразделяется на несколько групп. Многие белки, как фибриллярные, так и глобулярные, обладают способностью образовывать прочные комплексы определенной стехиометрии, компоненты которых удерживаются вместе нековалентными силами. Говоря о строении белка, различают: - первичную структуру - последовательность аминокислот, прочитываемую, начиная от С-конца молекулы, в направлении к N-концу; - вторичную структуру - наличие и локализацию альфа-спиральных участков цепи и участков, сложенных в бета-структуры; - третичную структуру ( пространственную) - взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве, - четвертичную структуру - компонентный состав, стехиометрию и взаимную ориентацию субъединиц комплекса, в том случае, когда молекулы белка обладают способностью к его образованию. Согласно современным представлениям первичная структура белковой молекулы практически однозначно определяет то, как сложится полипептидная цепочка в пространственную структуру (ее фолдинг ) и, по-видимому, также определяет комплексообразование белковых молекул, т. е. вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Вместе с тем предполагается, что у многих белков (например аллостерические ферменты ) первичная структура определяет не одну, а несколько возможных пространственных структур ( конформаций ), в каждой из которых с определенной вероятностью может находиться молекула белка. Исследования Сведберга показали, что молекулярные массы различных белков, приблизительно пропорциональные длине цепочки, кратны некоторой минимальной массе, равной примерно 17600. Это интересное обстоятельство, возможно, является свидетельством того, что при возникновении жизни древние гены, кодировавшие про-белки, появлялись как самостоятельные единицы, одинаковая длина которых определялась физико-химическими законами спонтанной полимеризации нуклеотидов, а современные гены сшиты из фрагментов, являющихся копиями древних генов. Пространственная структура белка (третичная) зависит от физико-химических условий в растворе (температура, рН, ионная сила) . Нативная структура, которую имеет белок при физиологических условиях, может измениться при изменении условий. Повышение температуры и изменение рН может привести к денатурации белка, к изменению его пространственной структуры. 

В первую очередь, зависит от условий, в которых белок находится. Так же пространственная структура белка зависит и от предназначения самой молекулы белка и ее функций. Но если брать в общем, то это от условий, в которых молекула находится: температура, давление и среда, в которой находится сам белок. Так же пространственную структуру белка отчасти определяет первичная структура молекулы данного белка.